دانلود مقاله ترجمه شده ترجیح بسترهای ژئوباسیلوس مالتوژنیک آمیلاز؛ تجزیه و تحلیل سینتیکی و ترمودینامیکی

چکیده

ژن کد کننده مالتوژنیک آمیلاز(MAse)  از گونه به تازگی جدا شده از Geobacillushas گرمادوست، جداسازی ، شبیه سازی و بیان شده است. پس از خالص سازی ، تشخیص بیوشیمیایی و ساختاری انجام شد. آنزیم حداکثر فعالیت خود را در یک محدوده دمای وسیع بین 55 و  65 درجه سانتیگراد نشان میدهد، که به وضوح بالاتر از دیگر دیمرهایMAses  است. مقدار بهینه PH، 6.0 بود و فعالیت کاتالیزوری با Li+ و+K افزایش یافت. اولویت قابل توجه برای، و  سیکلوهکسترین (CD) در مقایسه با بسترهای پلیمری (آمیلوز، آمیلوپکتین، گلیکوژن و نشاسته) احتمالا به علت برهمکنش های وابسته به فضا وجود دارد. میل بسترهای CD با نظمγ-CD>β-CD>α-CD  افزایش میابد، اما kcat/Km  با نظم α-CD>β-CD>γ-CD افزایش میابد؛ که یادآوری میکند که ترجیح بستر به طور عمده با  kcat نسبت دارد. تجزیه و تحلیل ترمودینامیکی پروسه فعال شدن نشان داد که بهبود فعالیت (کاهش ΔG) با افزایش در آنتروپی فعال سازی (ΔS) برای بسترهای مذکور همراه است. اتصال مولکولی بر روی فعل و انفعالات اتصال بین لایه ها و باقی مانده های سایت فعال نشان داد که سطح قابل توجه بیشتری برای باقی مانده سایت فعال در حضور α-CD نسبت به β-CD وجود دارد، که  نشان می دهد فعل و انفعالات در حالت گذار در حضور α-CD قوی تر است. این نتیجه ΔH افزایش یافته  پروسه فعال شدن و افزایش Km  آنزیم در حضور α-CD، نسبت به β-CD را توضیح میدهد.  این مطالعه، که جزئیات  اولین تجزیه و تحلیل مقایسه ای دقیق اولویت بستر MAases  دیمری  برای بسترهای مختلف را ارائه میکند ، ممکن است برخی از مکانیسم های  مولکولی که به  این آنزیم ها اطلاق می شود را روشن کند.

1-مقدمه

خانواده α-Amylase یکی از مهم ترین اعضای H قبیله گلیکوزیل هیدرولازیز است و شامل بسیاری از آنزیم های محبوب و مهم در طبیعت میباشد [13]. این آنزیم ها را میتوان به سادگی به دو گروه درونی و بیرونی تقسیم کرد  [4] که به  کاتالیزور  هیدرولیز آمیلوز، آمیلوپکتین، و سایر کربوهیدرات های مرتبط هستند [57]. اکثر آنزیم­های خانواده α-Amylase خارج سلولی می باشند و قادر به استفاده از نشاسته و سایر کربوهیدرات های خارج از سلول هستند...